Kooperation mit Stefan Lichtenthaler, DZNE
Identifizierung neuer Substrate der Intramembranproteasen
Für die Identifizierung neuer Substrate der Intramembranproteasen und der Bestimmung von Schnittstellen in Substraten arbeitet der Lehrstuhl für Biochemie und Molekularbiologie eng mit dem Lehrstuhl für Neuroproteomik am Deutschen Zentrum für Neurodegenerative Erkrankungen, DZNE, und an der TU München zusammen.
Mit Hilfe moderner massenspektrometrischer Analyse-Methoden ist es uns gemeinsam gelungen, das Spektrum bekannter Substrate sowohl für die SPPL3-Protease als auch für die SPPL2c-Protease signifikant zu erweitern.
Originalpublikationen zu dieser Studie
Papadopoulou Alkmini A, Müller Stephan A, Mentrup Torben, Shmueli Merav D, Niemeyer Johannes, Haug‐Kröper Martina, von Blume Julia, Mayerhofer Artur, Feederle Regina, Schröder Bernd, Lichtenthaler Stefan F, Fluhrer Regina. Signal peptide peptidase‐like 2c (SPPL2c) impairs vesicular transport and cleavage of SNARE proteins. EMBO reports 2019;20(3):e46451.
Kuhn Peer-Hendrik, Voss Matthias, Haug-Kröper Martina, Schröder Bernd, Schepers Ute, Bräse Stefan, Haass Christian, Lichtenthaler Stefan F., Fluhrer Regina. Secretome analysis identifies novel signal peptide peptidase-like 3 (Sppl3) substrates and reveals a role of Sppl3 in multiple Golgi glycosylation pathways. Molecular & Cellular Proteomics 2015;14(6):1584-1598.
Künftige Kooperationsprojekte werden sich unter anderem mit der Identifikation neuer Substrate für die SPPL2a und die SPPL2b Protease beschäftigen.