Kooperation mit Bernd Schröder, TU Dresden

SPP/SPPL-Proteasen und ihre physiologische Funktion

In einer bereits viele Jahre andauernden Kooperation mit der Arbeitsgruppe von Prof. Dr. Bernd Schröder vom Institut für physiologische Chemie an der Technischen Universität Dresden erforscht der Lehrstuhl für Biochemie und Molekularbiologie die physiologische Funktion der SPP/SPPL-Proteasen. Durch die Zusammenarbeit gelingt es unter anderem, verschiedene Modellsysteme effizient zu nutzen.

Kürzlich konnten wir in einer gemeinsamen Studie zeigen, dass SPPL2c, ein bis dato Vertreter der GxGD-Aspartylproteasen, den vesikulären Transport in Zellen beeinflussen kann und an der effizienten Ausreifung männlicher Keimzellen beteiligt ist.

 

 

Originalpublikationen zu dieser Studie

Papadopoulou Alkmini A, Müller Stephan A, Mentrup Torben, Shmueli Merav D, Niemeyer Johannes, Haug‐Kröper Martina, von Blume Julia, Mayerhofer Artur, Feederle Regina, Schröder Bernd, Lichtenthaler Stefan F, Fluhrer Regina. Signal peptide peptidase‐like 2c (SPPL2c) impairs vesicular transport and cleavage of SNARE proteins. EMBO reports 2019;20(3):e46451.

Zur Publikation

 

Niemeyer Johannes, Mentrup Torben, Heidasch Ronny, Müller Stephan A, Biswas Uddipta, Meyer Rieke, Papadopoulou Alkmini A, Dederer Verena, Haug‐Kröper Martina, Adamski Vivian, Lüllmann‐Rauch Renate, Bergmann Martin, Mayerhofer Artur, Saftig Paul, Wennemuth Gunther, Jessberger Rolf, Fluhrer Regina, Lichtenthaler Stefan F, Lemberg Marius K, Schröder Bernd. The intramembrane protease SPPL2c promotes male germ cell development by cleaving phospholamban. EMBO reports 2019;20(3):e46449.

Zur Publikation

 

 

Suche